Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Strukturbestimmung von Proteinen

Über Kooperationen konnten die Strukturen folgender Proteine mittels  Röntgenkristallographie bestimmt werden: Kälteschockprotein sowie deren Komplexe mit einzelsträngigen Nukleinsäuren, ankyrin repeat protein tANK aus Thermoplasma volcanium, Prolylisomerase und molekulares Chaperon SlyD, plasmid copy control protein ORF56 aus Sulfolobus islandicus.

<p align="justify">NMR Struktur von SlyD aus <i> E. coli</i> (Ensemble der 10 Strukturen niedrigster Energie). α-helikale Bereiche sind in gelb gezeigt, β-Faltblattbereiche in rot.</p>

NMR Struktur von SlyD aus E. coli (Ensemble der 10 Strukturen niedrigster Energie). α-helikale Bereiche sind in gelb gezeigt, β-Faltblattbereiche in rot.

NMR Struktur von SlyD aus E. coli (Ensemble der 10 Strukturen niedrigster Energie). α-helikale Bereiche sind in gelb gezeigt, β-Faltblattbereiche in rot.

<p align="justify"> Gebundenes Peptid-Substrat an SlyD aus <i> Thermus thermophilus </i> bestimmt über Röntgenstrukturanalyse. </p>

Gebundenes Peptid-Substrat an SlyD aus Thermus thermophilus bestimmt über Röntgenstrukturanalyse.

Gebundenes Peptid-Substrat an SlyD aus Thermus thermophilus bestimmt über Röntgenstrukturanalyse.

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