Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Biophysikalische Untersuchung der Proteinfaltung

Begleitend zu den NMR-Untersuchungen der Proteinreaktionen setzen wir Fluoreszenzspektroskopie und CD-Spektroskopie im Gleichgewicht und als zeitaufgelöste Methode ein, um die  Faltungsmechanismen sowie die Substratbindung von Proteinen  thermodynamisch und kinetisch zu untersuchen. Unterstützend setzen wir  isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) ein, um alle relevanten  thermodynamischen Größen zu erhalten. Dass CspB z.B. nur bei  niederer Temperatur hoch affin an einzelsträngige Nukleinsäuren bindet,  liegt an der großen Entropiezunahme des Systems nach der Bindung. Im  Gegensatz dazu ist die Interaktion des Peptidhormons PTH mit seinem g-Protein gekoppelten Rezeptor Enthalpie getrieben.

<p align="justify"> ITC-Messung des Kälteschockproteins CspB mit Heptatymidin, welches hoch affin (K<sub>d</sub> = 7 nM) und exotherm (ΔH = - 31 kcal/mol) unter starker Abnahme der Entropie (ΔS = - 72 cal/(mol*K)) bindet. </p>

ITC-Messung des Kälteschockproteins CspB mit Heptatymidin, welches hoch affin (Kd = 7 nM) und exotherm (ΔH = - 31 kcal/mol) unter starker Abnahme der Entropie (ΔS = - 72 cal/(mol*K)) bindet.

ITC-Messung des Kälteschockproteins CspB mit Heptatymidin, welches hoch affin (Kd = 7 nM) und exotherm (ΔH = - 31 kcal/mol) unter starker Abnahme der Entropie (ΔS = - 72 cal/(mol*K)) bindet.

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